Редактирование Белки (секция)
Материал из Documentation.
Перейти к:
навигация
,
поиск
== Физико-химические свойства == Молекулы Б. имеют массу от нескольких тысяч до 1 миллиона и выше. Константа седиментации варьирует от 1 до 20 и более. Средний удельный объём белковых молекул 0,70-0,75 см3/г. Молекулы Б. обладают слабой способностью к диффузии и не проходят через полупроницаемые мембраны. Максимум поглощения Б. в УФ-области спектра, обусловленный наличием в их молекулах ароматич. аминокислотных остатков, находится вблизи 280 нм. В ИК-области спектра Б. поглощают за счёт COO- и NH-групп при 1600 и 3100-3300 см-1. Растворимые Б. — гидрофильные коллоиды, активно связывающие воду. Б. — амфотерные электролиты, так как имеют свободные карбоксильные и аминные группы. Изоэлектрические точки у разных Б. колеблются от менее 1,0 (у пепсина) до 10,6 (у цитохрома c) и выше. Растворимость Б. также может существенно различаться. Одни Б. легко растворяются в воде, другим для растворения требуется наличие небольших концентраций солей, третьи переходят в раствор только под действием сильных щелочей или детергентов. Разные Б. неодинаково осаждаются из растворов органическими веществами (напр., спиртами) или высокими концентрациями солей (высаливаются). Существенные различия в растворимости и др. особенности используются при выделении индивидуальных Б. Белки дают ряд цветных реакций, обусловленных наличием определённых аминокислотных остатков или химических группировок. К важнейшим из них относятся биуретовая (реакция с биуретом, на пептидную связь) и нингидриновая (с нингидрином, на аминогруппу) реакции. Боковые группы аминокислотных остатков способны вступать во многие химические реакции. При этом реакционная способность одних и тех же группировок существенным образом зависит от положения в полипептидной цепи Б.: как от локализации группировки в общей пространственной структуре Б., так и от влияния соседних боковых групп. Наивысшей реакционной способностью обычно обладают группировки, расположенные в составе активного центра белка.<ref>[https://bigenc.ru/biology/text/1853841 Белки]</ref> Получение белков Разработаны методы выделения индивидуальных Б., основанные гл. обр. на хроматографии, включая аффинную, эксклюзионную, ионообменную и гидрофобную. Особенно продуктивно их применение в режиме высокоэффективной жидкостной хроматографии. Широко используются также ультрафильтрация, электрофорез и др. Критериями чистоты Б. являются гомогенность при электрофорезе, хроматографии и ультрацентрифугировании. У Б., состоящего из одной полипептидной цепи, она устанавливается при анализе N-концевой аминокислоты.<ref>[https://bigenc.ru/biology/text/1853841 Белки]</ref> Для получения пептидов, в том числе гормонов и их разнообразных аналогов, а также пептидов, несущих антигенные детерминанты разл. Б. и используемых для приготовления соответствующих вакцин, широко применяется химич. синтез. Осуществлён химич. синтез некоторых небольших Б., однако эта очень трудоёмкая процедура до сих пор имеет скорее теоретическое, чем практическое значение. Б., имеющие пром. значение (ферменты, гормоны, цитокины, интерфероны), синтезируются с помощью технологии рекомбинантных ДНК (генетической инженерии) в чужеродных организмах и являются продуктами биотехнологич. производств. Методы белковой инженерии позволяют целенаправленно изменять структуру белков.<ref>[https://bigenc.ru/biology/text/1853841 Белки]</ref>
Описание изменений:
Отменить
|
Справка по редактированию
(в новом окне)
Просмотры
Статья
Обсуждение
Править
История
Личные инструменты
Представиться системе
Навигация
Заглавная страница
Случайная статья
Инструменты
Ссылки сюда
Связанные правки
Загрузить файл
Спецстраницы