Редактирование Белки (секция)

Материал из Documentation.

== Структура == Прак­ти­че­ски все Б. по­строе­ны из 20 L−α-ами­но­кис­лот, ко­то­рые со­еди­не­ны ме­ж­ду со­бой пеп­тид­ной свя­зью, об­ра­зо­ван­ной кар­бок­силь­ной и α-ами­но­груп­пой со­сед­них ами­но­кис­лот­ных ос­тат­ков:<ref>[https://bigenc.ru/biology/text/1853841 Белки]</ref> Бел­ко­вая мо­ле­ку­ла мо­жет со­сто­ять из од­ной или не­сколь­ких по­ли­пеп­тид­ных це­пей (субъ­е­ди­ниц), со­дер­жа­щих от 50 до не­сколь­ких со­тен (ино­гда бо­лее ты­ся­чи) ами­но­кис­лот­ных ос­тат­ков. Мо­ле­ку­ляр­ная мас­са Б. от 5000 до неск. мил­лио­нов. Мо­ле­ку­лы, со­дер­жа­щие ме­нее 50 ос­тат­ков, обыч­но от­но­сят к пеп­ти­дам. В со­став многих Б. вхо­дят ос­тат­ки цис­ти­на, ди­суль­фид­ные свя­зи ко­то­рых ко­ва­лент­но свя­зы­ва­ют уча­ст­ки од­ной или не­сколь­ких це­пей.<ref>[https://bigenc.ru/biology/text/1853841 Белки]</ref> Раз­ли­ча­ют че­ты­ре уров­ня ор­га­ни­за­ции бел­ко­вых мо­ле­кул. По­сле­до­ва­тель­ность ами­но­кис­лот­ных ос­тат­ков в по­ли­пеп­тид­ной це­пи на­зы­ва­ют пер­вич­ной струк­ту­рой (рис. 1). Все Б. раз­ли­ча­ют­ся по пер­вич­ной струк­ту­ре, и по­тен­ци­аль­но воз­мож­ное их чис­ло прак­ти­че­ски не­ог­ра­ни­чен­но. Ге­не­тич. ин­фор­ма­ция о пер­вич­ной струк­ту­ре Б. за­клю­че­на в его ге­не, ко­то­рый пред­став­ля­ет со­бой по­сле­до­ва­тель­ность нук­лео­ти­дов в мо­ле­ку­лах ДНК или РНК. Ка­ж­дой ами­но­кис­ло­те со­от­вет­ству­ет три­плет (смы­сло­вой ко­дон) нук­лео­ти­дов, од­но­знач­но оп­ре­де­ляю­щий в про­цес­се био­син­те­за Б. её ме­стопо­ло­же­ние в по­ли­пеп­тид­ной це­пи. Час­то по­сле син­те­за Б. под­вер­га­ет­ся до­пол­нит. хи­мич. пре­вра­ще­ни­ям — по­ст­транс­ля­ци­он­ным мо­ди­фи­ка­ци­ям. Вся ин­фор­ма­ция, не­об­хо­ди­мая для фор­ми­ро­ва­ния струк­тур бо­лее вы­со­ких уров­ней, за­ло­же­на в пер­вич­ной струк­ту­ре. Она со­дер­жит так­же не­ко­то­рые уча­ст­ки, вы­пол­няю­щие са­мо­стоя­тель­ную роль в функ­цио­ни­ро­ва­нии Б. Так, ами­но­кис­лот­ные по­сле­до­ва­тель­но­сти сек­ре­ти­руе­мых Б. вклю­ча­ют бо­га­тый гид­ро­фоб­ны­ми ами­но­кис­ло­та­ми сиг­наль­ный пеп­тид (при­мер­но 20-30 ос­тат­ков), ко­то­рый обес­пе­чи­ва­ет пе­ре­нос Б. че­рез мем­бра­ну, по­сле че­го от­ще­п­ля­ет­ся.<ref>[https://bigenc.ru/biology/text/1853841 Белки]</ref> Вто­рич­ная струк­ту­ра — спо­соб про­стран­ст­вен­ной ук­лад­ки уча­ст­ков по­ли­пеп­тид­ной це­пи (без учё­та ори­ен­та­ции бо­ко­вых групп). Для Б. осо­бен­но ха­рак­тер­ны пе­рио­ди­че­ские (ка­но­ни­че­ские) эле­мен­ты вто­рич­ной струк­ту­ры: пра­вая α-спи­раль и β-струк­ту­ра, ста­би­ли­зи­ро­ван­ные во­до­род­ны­ми свя­зя­ми ме­ж­ду CO- и NH-груп­па­ми пеп­тид­ной це­пи. Пер­вая ха­рак­те­ри­зу­ет­ся пла­нар­но­стью пеп­тид­ной груп­пы; на 1 ви­ток α-спи­ра­ли при­хо­дит­ся 3,6 ос­тат­ков ами­но­кис­лот, шаг спи­ра­ли P — 0,544 нм (рис. 2). Ино­гда в Б. встре­ча­ют­ся пра­вые спи­ра­ли, со­дер­жа­щие 3 ами­но­кис­лот­ных ос­тат­ка на 1 ви­ток. Эти спи­ра­ли го­раз­до ме­нее энер­ге­ти­че­ски вы­год­ны, чем α-спи­ра­ли; они пред­став­ле­ны ко­рот­ки­ми уча­ст­ка­ми, ко­то­рые обыч­но рас­по­ла­га­ют­ся на кон­цах α-спи­ра­лей. В слу­чае β-струк­ту­ры, или струк­ту­ры склад­ча­то­го лис­та, по­ли­пеп­тид­ные це­пи рас­тя­ну­ты, уло­же­ны па­рал­лель­но друг дру­гу и свя­за­ны ме­ж­ду со­бой во­до­род­ны­ми свя­зя­ми. Ос­тов це­пи не ле­жит в од­ной плос­ко­сти, а вслед­ст­вие не­боль­ших из­ги­бов при α-уг­ле­род­ных ато­мах об­ра­зу­ет слег­ка вол­ни­стый слой. Бо­ко­вые груп­пы рас­по­ла­га­ют­ся пер­пен­ди­ку­ляр­но плос­ко­сти слоя. Для Б. ха­рак­тер­ны два ви­да β-струк­ту­ры: с па­рал­лель­ным и ан­ти­па­рал­лель­ным на­прав­ле­ни­ем це­пей. Част­ный слу­чай β-струк­ту­ры — β-из­гиб, обес­пе­чи­ваю­щий по­во­рот пеп­тид­ной це­пи на угол ок. 180° на про­тя­же­нии от­рез­ка, со­дер­жа­ще­го 4 ами­но­кис­лот­ных ос­тат­ка: 1-й и 4-й ос­тат­ки со­еди­не­ны во­до­род­ной свя­зью.<ref>[https://bigenc.ru/biology/text/1853841 Белки]</ref> От­но­си­тель­ное со­дер­жа­ние α-спи­раль­ных уча­ст­ков и β-струк­тур в раз­ных Б. мо­жет ши­ро­ко варь­и­ро­вать. Су­ще­ст­ву­ют Б. с пре­об­ла­да­ни­ем α-спи­ра­лей (ок. 75 % всех ами­но­кис­лот­ных ос­тат­ков в ми­о­гло­би­не и ге­мо­гло­би­не), то­гда как осн. ти­пом струк­ту­ры мн. фиб­рил­ляр­ных Б. (напр., фиб­ри­на и ке­ра­ти­на) яв­ля­ет­ся β-струк­ту­ра. У мн. Б. со­дер­жа­ние α- и β-струк­тур­ных уча­ст­ков не­зна­чи­тель­но. Фраг­мен­ты по­ли­пеп­тид­ных це­пей, не об­ра­зую­щие ка­но­ни­че­скую вто­рич­ную струк­ту­ру, ук­ла­ды­ва­ют­ся в про­стран­ст­ве стро­го оп­ре­де­лён­ным, ха­рак­тер­ным для ка­ж­до­го Б. об­ра­зом и, сле­до­ва­тель­но, им свой­ст­вен­на спе­ци­фи­че­ская вто­рич­ная струк­ту­ра. Бу­ду­чи ос­но­ва­на на ближ­них взаи­мо­дей­ст­ви­ях, она в зна­чит. ме­ре оп­ре­де­ля­ет­ся ами­но­кис­лот­ной по­сле­до­ва­тель­но­стью со­от­вет­ст­вую­ще­го фраг­мен­та Б., что де­ла­ет воз­мож­ным её тео­ре­тич. пред­ска­за­ние с оп­ре­де­лён­ной сте­пе­нью ве­ро­ят­но­сти. Од­на­ко на её фор­ми­ро­ва­ние мо­гут су­ще­ст­вен­но вли­ять даль­ние взаи­мо­дей­ст­вия. Так, β-струк­ту­ра мо­жет объ­е­ди­нять неск. рас­по­ло­жен­ных па­рал­лель­но или ан­ти­па­рал­лель­но от­рез­ков, пе­ре­ста­вая быть ло­каль­ным об­ра­зо­ва­ни­ем и пре­вра­ща­ясь в про­тя­жён­ную су­пер­вто­рич­ную струк­ту­ру. В α-ке­ра­ти­не три α-спи­ра­ли за­кру­чи­ва­ют­ся от­но­си­тель­но друг дру­га, об­ра­зуя су­пер-α-спи­раль. Час­то уча­ст­ки су­пер­вто­рич­ной струк­ту­ры объ­е­ди­ня­ют как α-спи­раль­ные уча­ст­ки, так и уча­ст­ки β-струк­ту­ры, об­ра­зуя струк­ту­ры ти­па βαβ (напр., в ами­но­пеп­ти­да­зах), αβαβ (в ами­ла­зах), βαβαβαββ (в ке­тоа­цил­тио­ла­зах) и т. п.<ref>[https://bigenc.ru/biology/text/1853841 Белки]</ref> Под тре­тич­ной струк­ту­рой Б. по­ни­ма­ют рас­по­ло­же­ние в про­стран­ст­ве всех ато­мов бел­ко­вой мо­ле­ку­лы. При этом не учи­ты­ва­ют её взаи­мо­дей­ст­вия с со­сед­ни­ми мо­ле­ку­ла­ми. Тре­тич­ная струк­ту­ра фор­ми­ру­ет­ся са­мо­про­из­воль­но и ста­би­ли­зи­ру­ет­ся сис­те­мой не­ко­ва­лент­ных взаи­мо­дей­ст­вий — во­до­род­ны­ми, ион­ны­ми, ион-ди­поль­ны­ми, ди­поль-ди­поль­ны­ми, ван­дер­ва­аль­со­вы­ми свя­зя­ми, а так­же гид­ро­фоб­ны­ми взаи­мо­дей­ст­вия­ми ме­ж­ду бо­ко­вы­ми це­пя­ми не­по­ляр­ных ами­но­кис­лот­ных ос­тат­ков. Как пра­ви­ло, внут­ри гло­бу­лы гло­бу­ляр­ных Б. рас­по­ло­же­ны бо­ко­вые це­пи гид­ро­фоб­ных ами­но­кис­лот, со­б­ран­ные в яд­ро, а по­ляр­ные груп­пи­ров­ки рас­по­ла­га­ют­ся на её по­верх­но­сти в гид­ра­ти­ро­ван­ном со­стоя­нии. Од­на­ко свя­зы­ва­ние Б. с др. мо­ле­ку­ла­ми, напр. фер­мен­та с его суб­стра­том или ко­фер­мен­том, поч­ти все­гда осу­ще­ст­в­ля­ет­ся с по­мо­щью не­боль­шо­го гид­ро­фоб­но­го уча­ст­ка, рас­по­ло­жен­но­го ли­бо на по­верх­но­сти, ли­бо в спец. впа­ди­не или ще­ли гло­бу­лы.<ref>[https://bigenc.ru/biology/text/1853841 Белки]</ref> Тре­тич­ная струк­ту­ра бел­ка со­от­вет­ст­ву­ет его пер­вич­ной струк­ту­ре. Од­на­ко один и тот же спо­соб ук­лад­ки це­пи в про­стран­ст­ве со­от­вет­ст­ву­ет це­ло­му се­мей­ст­ву пер­вич­ных струк­тур эво­лю­ци­он­но род­ст­вен­ных Б., в ко­то­рых сов­па­дать мо­жет все­го лишь 20-30 % ами­но­кис­лот­ных ос­тат­ков. Эти не­из­ме­няе­мые (кон­сер­ва­тив­ные) ос­тат­ки оп­ре­де­ля­ют по­ло­же­ние то­чек из­ги­ба по­ли­пеп­тид­ной це­пи, а так­же др. су­ще­ст­вен­но важ­ные осо­бен­но­сти кон­фор­ма­ции, и в ча­ст­но­сти ак­тив­ные цен­тры фер­мен­тов, зо­ны свя­зы­ва­ния дру­гих био­ло­гич. мо­ле­кул, эф­фек­тор­ные цен­тры Б. и т. д. На­ру­ше­ние тре­тич­ной струк­ту­ры Б. (де­на­ту­ра­ция) не­из­мен­но при­во­дит к ут­ра­те их функ­ции. Тре­тич­ная струк­ту­ра мн. Б. фор­ми­ру­ет­ся из не­сколь­ких ком­пакт­ных, не­за­ви­си­мо об­ра­зо­ван­ных об­лас­тей — до­ме­нов, ко­то­рые мо­гут об­ла­дать и функ­цио­наль­ной ав­то­но­ми­ей, бу­ду­чи от­вет­ст­вен­ны­ми за те или иные ви­ды био­ло­гич. ак­тив­но­сти. Ме­ж­ду со­бой до­ме­ны обыч­но свя­за­ны «тон­ки­ми пе­ре­мыч­ка­ми» — вы­тя­ну­ты­ми уча­ст­ка­ми по­ли­пеп­тид­ной це­пи. Пеп­тид­ные свя­зи в этих уча­ст­ках при об­ра­бот­ке про­те­о­ли­тич. фер­мен­та­ми рас­ще­п­ля­ют­ся в пер­вую оче­редь, то­гда как отдельные до­мены обыч­но от­но­си­тель­но ус­той­чи­вы к про­те­о­ли­зу. Фак­то­ры, ста­би­ли­зи­рую­щие тре­тич­ную струк­ту­ру Б., поч­ти ком­пен­си­ро­ва­ны фак­то­ра­ми, про­ти­во­дей­ст­вую­щи­ми свёр­ты­ва­нию по­ли­пеп­тид­ной це­пи в ком­пакт­ную гло­бу­лу, по­это­му про­стран­ст­вен­ная струк­ту­ра Б., как пра­ви­ло, ла­биль­на. Тре­тич­ная струк­ту­ра по­движ­на: отд. уча­ст­ки мо­ле­ку­лы Б., в осо­бен­но­сти пет­ли и до­ме­ны, мо­гут сме­щать­ся, что при­во­дит к кон­фор­ма­ци­он­ным пе­ре­хо­дам, ко­то­рые иг­ра­ют зна­чит. роль во взаи­мо­дей­ст­вии Б. с др. мо­ле­ку­ла­ми, об­лег­чая об­ра­зо­ва­ние ком­пле­мен­тар­ных по­верх­но­стей.<ref>[https://bigenc.ru/biology/text/1853841 Белки]</ref> Чет­вер­тич­ная струк­ту­ра — про­стран­ст­вен­ный ан­самбль не­сколь­ких (ча­ще все­го 2-6) взаи­мо­дей­ст­вую­щих ме­ж­ду со­бой субъ­е­ди­ниц, пред­став­лен­ных отд. по­ли­пеп­тид­ны­ми це­пя­ми Б. Та­кой уро­вень ор­га­ни­за­ции ха­рак­те­рен для мн. Б. Ме­ж­ду со­бой отд. субъ­е­ди­ни­цы со­еди­не­ны во­до­род­ны­ми и ион­ны­ми свя­зя­ми, гид­ро­фоб­ны­ми вза­и­мо­дей­стви­я­ми и др. Из­ме­не­ние рН и ион­ной си­лы рас­тво­ра, по­вы­ше­ние темп-ры или об­ра­бот­ка де­тер­ген­та­ми обыч­но при­во­дит к дис­со­циа­ции мак­ро­мо­ле­кул на субъ­е­ди­ни­цы. В боль­шин­ст­ве слу­ча­ев этот про­цесс об­ра­тим: при уст­ра­не­нии фак­то­ров, вы­зы­ваю­щих дис­со­циа­цию, про­ис­хо­дит са­мо­про­из­воль­ная ре­кон­ст­рук­ция ис­ход­ной чет­вер­тич­ной струк­ту­ры. Не­ко­то­рые Б. спо­соб­ны об­ра­зо­вы­вать струк­ту­ры бо­лее вы­со­ких по­ряд­ков, напр. по­ли­фер­мент­ные ком­плек­сы, про­тя­жён­ные струк­ту­ры (Б. обо­ло­чек бак­те­рио­фа­гов) и т. п. Осн. функ­ция чет­вер­тич­ной струк­ту­ры со­сто­ит в том, что­бы от­но­си­тель­но сла­бые зо­ны меж­субъ­е­ди­нич­ных кон­так­тов, лег­ко реа­ги­рую­щих на из­ме­не­ния тре­тич­ной струк­ту­ры субъ­е­ди­ниц или на при­сое­ди­не­ние тех или иных ве­ществ — эф­фек­то­ров, спо­соб­ны бы­ли пе­ре­да­вать эти из­ме­не­ния на др. субъ­е­ди­ни­цы. На этом ос­но­ва­на коо­пе­ра­тив­ность дей­ст­вия мн. Б., ре­гу­ля­ция их ак­тив­но­сти за счёт взаи­мо­дей­ст­вий с ве­ще­ст­ва­ми, не имею­щи­ми струк­тур­но­го сход­ст­ва с суб­стра­том дан­но­го Б. Так, ко­неч­ный про­дукт, об­ра­зую­щий­ся в це­пи фер­мен­та­тив­ных ре­ак­ций, мо­жет управ­лять ак­тив­но­стью пер­во­го её зве­на, что по­зво­ля­ет при­ос­та­но­вить за­тра­ту ис­ход­ных со­еди­не­ний, ес­ли на­ко­пи­лось дос­та­точ­ное ко­ли­че­ст­во ко­неч­но­го про­дук­та. При­ме­ром функ­цио­ни­ро­ва­ния чет­вер­тич­ной струк­ту­ры мо­гут слу­жить ге­мо­гло­би­ны, в ко­то­рых по­оче­рёд­но про­те­ка­ют ре­ак­ции при­сое­ди­не­ния и от­ще­п­ле­ния ки­сло­ро­да, в за­ви­си­мо­сти от его кон­цен­тра­ции в кро­ви и на­ли­чия та­ких эф­фек­то­ров, как H+,CO2,Сl-или фос­фог­ли­це­рат.<ref>[https://bigenc.ru/biology/text/1853841 Белки]</ref>

---

Описание изменений:

Отменить | Справка по редактированию (в новом окне)